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免疫球蛋白G的分子結構介紹
點擊次數:273 更新時間:2022-12-12

  Ig分子的基本結構是對稱的四條多肽鏈,即兩條相同的輕鏈(L鏈)和兩條相同的重鏈(H鏈),借鏈間二硫鍵連結而成“Y"字型單體分子。Ig分子不同類別是由各自重鏈的結構決定的。重鏈分為γ、μ、α、δ及ε鏈五類,又可按重鏈抗原性的不同分為若干亞類。五類Ig分子的輕鏈都相同,可分為κ型和λ型,兩型間的氨基酸和抗原性不盡相同。輕鏈和重鏈氨基末端的氨基酸順序易發生變化,故這部分稱為可變區(V區)。V區是用以識別抗原和決定抗體特異性的部位。肽鏈其余部分(即羧基末端)氨基酸的數目和順序相對恒定,故稱穩定區(C區)。穩定區決定著Ig分子的各種生物功能。

  用木瓜酶可將免疫球蛋白斷裂為三個大小相似的斷片。其中兩個斷片可與抗原結合,稱為抗原結合片斷(Fab段),另一斷片可結晶,稱為結晶片斷(Fc段)。用胃酶可將免疫球蛋白斷裂為兩段,一個大斷片為5S雙體F(ab′)2,一個小斷片與Fc類似,稱為pFc′。

  免疫球蛋白(Ig)分子的類型 Ig 分子由于受遺傳控制的抗原性不同,即特異性抗原決定簇不同,而有不同的變異性。包括:①同種特異性。同一種屬中所有成員的Ig分子都具備的抗原標記。例如,凡是人類都具有五類免疫球蛋白,其中IgG可按重鏈氨基酸的不同分為IgG1~IgG4四個亞類;IgM有IgM1~IgM2兩個亞類,IgA有IgA1~IgA2兩個亞類, IgD有 IgD1~IgD2兩個亞類等。②異型特異性。同一種屬不同成員的Ig分子可具有不完/全相同的特異抗原標記。③獨/特型(Id)。每一Ig分子皆可具有獨/特的抗原決定簇。由于體內具有千百萬個抗體形成細胞克隆(細胞株),可以想見獨/特型為數極多。


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