絕大多數蛋白質會通過與其它蛋白質的相互作用來維持適當的生物活性。利用Duolink，您可以檢測、定量以及可視化蛋白質-蛋白質的相互作用、單一目標蛋白質的表達水平以及翻譯后修飾的過程。相較于傳統蛋白質檢測方法，Duolink技術的優勢在于：能夠充分利用抗體的選擇性（特異性）與核酸擴增的靈敏性，在蛋白質的天然狀態對其進行可視化檢測。

無需過表達蛋白質，可對單個相互作用進行可視化檢測

在內源水平定量檢測微弱的和瞬時性的相互作用

利用兩個一抗的結合獲得高特異性

通過信號放大獲得單分子級靈敏度

可利用標準的免疫熒光儀器進行結果分析

適用于細胞水平的高通量篩選

 

蛋白-蛋白相互作用

許多重要的生物過程是由蛋白-蛋白相互作用所形成的蛋白質復合物所決定的，比如DNA復制、轉錄、翻譯、剪接、分泌、細胞周期調控、信號轉導，以及中間代謝等過程。與其他蛋白質的相互作用也可能會改變蛋白自身的功能和活性?；趯α私饧膊∠嚓P信號通路的興趣，研究人員開始研究蛋白質與多種細胞組分進行相互作用的原理,確定蛋白質-蛋白質相互作用是瞬時的還是穩定的則是至關重要的環節.。使用Duolink可以讓你對穩定、微弱及瞬時的內源性蛋白質相互作用進行可視化研究。

翻譯后修飾

蛋白質間的相互作用往往依賴一種或兩種蛋白質的修飾狀態。翻譯后修飾（post-translational modifications, PTM）是指蛋白質在核糖體中翻譯完成之后，在蛋白質合成過程中的共價及酶促修飾過程。涉及到調節功能和結構蛋白質組學研究的翻譯后修飾過程包括：磷酸化、糖基化、酰化、硫酸鹽化及泛素化。對翻譯后修飾進行歷史性分析需要用到多種技術，包括：凝膠電泳、質譜、高效液相色譜法和免疫組化。Duolink技術使您能夠在固定的細胞和組織中，對內源性修飾過程進行可視化的研究。 了解更多關于翻譯后修飾的內容請點擊此處。

低豐度蛋白質

在真實的疾病生物學研究中，對天然狀態的蛋白質進行研究至關重要。然而，給定樣品中的蛋白質濃度會有一個寬動態變化范圍。傳統的做法是，如果需要在天然狀態下對蛋白質進行研究，必需對目的蛋白質進行過表達、標記或遺傳修飾。使用Duolink可以讓你對單個蛋白質或蛋白質-蛋白質間相互作用的內源表達水平進行檢測。

蛋白質定位

蛋白質定位涉及蛋白質在細胞中存在位置的計算預測。在亞細胞水平了解蛋白質的定位，有利于更好地了解蛋白質功能、蛋白質相互作用機制，以及細胞信號轉導通路。研究內源蛋白質定位的傳統技術經常會出現脫靶結合及與其他蛋白質的交叉反應。Duolink能夠利用二抗系統，提高目的蛋白質的識別特異性和靈敏性。

數字化定量

在定量過程中，可以對細胞和組織的圖像進行分析。通過細胞核的自動檢測，以及細胞質大小的估算，研究者能夠對組織或細胞群中的蛋白質表達水平進行單細胞統計學分析。另外，研究人員還可以自定義研究目的區域——這一特征對組織樣品的研究特別適用。來源于奧林巴斯、徠卡、尼康或蔡司品牌顯微鏡的原始圖片（TIFF或JPG格式）可以導入數據分析系統，數據結果可以非常輕松地輸出為Microsoft Excel文件，以供進一步分析評估。